Éditeur(s) : Cayenne : Imprimerie du gouvernement
Résumé : Année 1916
Siècle(s) traité(s) : 20
Droits : Domaine public
Provenance : Collectivité territoriale de Guyane. Bibliothèque Alexandre-Franconie
Permalien : http://www.manioc.org/patrimon/FRA11243
FRA11243

Éditeur(s) : HAL CCSD Elsevier
Résumé : International audience
The 90-kDa heat shock protein (Hsp90) is a highly flexible dimer able to self-associate in the presence of divalent cations or under heat shock. In a previous work, we focused on the Mg2 +-induced oligomerization process of Hsp90, and characterized the oligomers. Combining analytical ultracentrifugation, size-exclusion chromatography coupled to multi-angle laser light scattering and high-mass matrix-assisted laser desorption/ionization time-of-flight mass spectrometry, we studied the interaction of p23 with both Hsp90 dimer and oligomers. Even if p23 predominantly binds the Hsp90 dimer, we demonstrated, for the first time, that p23 is also able to interact with Hsp90 oligomers, shifting the Hsp90 dimer-oligomers equilibrium toward dimer. Our results showed that the Hsp90:p23 binding stoichiometry decreases with the Hsp90 oligomerization degree. Therefore, we propose a model in which p23 would act as a “protein wedge” regarding the Hsp90 dimer closure and the Hsp90 oligomerization process
ISSN: 1570-9639

hal-01174219
https://hal-univ-rennes1.archives-ouvertes.fr/hal-01174219
DOI : 10.1016/j.bbapap.2015.07.003
PUBMED : 26151834

Éditeur(s) : HAL CCSD American Chemical Society
Résumé : International audience
The 90-kDa heat shock protein (Hsp90) is a highly flexible dimer able to self-associate in the presence of divalent cations or under heat shock. This study investigated the relationship between Hsp90 oligomers and the Hsp90 cochaperone Aha1 (activator of Hsp90 ATPase). The interactions of Aha1 with Hsp90 dimers and oligomers were evaluated by ultracentrifugation, size-exclusion chromatography coupled to multiangle laser light scattering and high-mass matrix-assisted laser desorption/ionization time-of-flight mass spectrometry. Hsp90 dimer was able to bind up to four Aha1 molecules, and Hsp90 oligomers are also able to interact with Aha1. The binding of Aha1 did not interfere with the Hsp90 oligomerization process. Except for Hsp90 dimer, the stoichiometry of the interaction remained constant, at 2 Aha1 molecules per Hsp90 dimer, regardless of the degree of Hsp90 oligomerization. Moreover, Aha1 predominantly bound to Hsp90 oligomers. Thus, the ability of Hsp90 oligomers to bind the Aha1 ATPase activator reinforces their role within the Hsp90 chaperone machineries
ISSN: 0003-2700

hal-01175535
https://hal-univ-rennes1.archives-ouvertes.fr/hal-01175535
DOI : 10.1021/acs.analchem.5b00051
PUBMED : 26076190

Éditeur(s) : Londres : Sampson Law, Marston, Searle & Rivington
Siècle(s) traité(s) : 19
Provenance : Archives départementales de Guadeloupe
Permalien : http://www.manioc.org/patrimon/ADG18114
ADG18114

Éditeur(s) : Paris : Durand
Siècle(s) traité(s) : 18
Droits : Domaine public
Provenance : Communauté d'agglomération de La Rochelle. Médiathèque Michel-Crépeau
Permalien : http://www.manioc.org/patrimon/MMC16050
MMC16050

Éditeur(s) : Paris : Imprimerie Pradier
Siècle(s) traité(s) : 20
Provenance : Archives départementales de Guadeloupe
Permalien : http://www.manioc.org/patrimon/ADG18191
ADG18191

Résumé : Publiée dans le cadre du premier Congrès international d'histoire coloniale à Paris
Siècle(s) traité(s) : 20
Droits : Domaine public
Provenance : Ville de Pointe-à-Pitre. Réseau des bibliothèques
Permalien : http://www.manioc.org/patrimon/PAP11103
PAP11103

Date de création : 1870-01-01

Éditeur(s) : London : Bell & Daldy
Siècle(s) traité(s) : 19
Droits : Domaine public
Provenance : Collectivité territoriale de Guyane. Bibliothèque Alexandre-Franconie
Permalien : http://www.manioc.org/patrimon/FRA11002
FRA11002

Éditeur(s) : Madrid : Francisco de Angulo
Résumé : "Dédicace à Antonio Peraza, comte de La Gomera. - Frontispice gravé sur cuivre par Diego de Astor. - Reliure veau brun, dos à 6 nerfs, 17e siècle. - Ex-libris manuscrit au titre : "pro bibliotheca eoi conventus Burdigalensis fratrum praedicatorum... anno 1684""
Siècle(s) traité(s) : 17
Droits : Domaine public
Provenance : Ville de Bordeaux. Bibliothèque municipale
Permalien : http://www.manioc.org/patrimon/BBX17006
BBX17006

Éditeur(s) : Paris : Imprimerie Pradier
Siècle(s) traité(s) : 20
Provenance : Archives départementales de Guadeloupe
Permalien : http://www.manioc.org/patrimon/ADG18126
ADG18126

Éditeur(s) : Paris : Firmin Didot Frères

Droits : Domaine public
Provenance : Archives territoriales de Guyane
Permalien : http://www.manioc.org/patrimon/GAD12001
GAD12001